Важную роль в жизнедеятельности клетки играет рецепторная функция мембраны. Она связана с локализацией на плазматической мембране специальных структур (рецепторных белков), связанных со специфическим узнаванием химических или физических факторов. Многие пронзающие белки представляют собой гликопротеиды - с наружной стороны клетки они содержат полисахаридные боковые цепочки. Часть таких гликопротеидов, покрывающих клетку "лесом" молекулярных антенн, выполняет роль рецепторов гормонов. Когда определенный гормон связывается со своим рецептором, он изменяет структуру гликопротеида, что приводит к запусканию клеточного ответа. Открываются каналы, по которым определенные вещества поступают в клетку или выводятся из нее. Клеточная поверхность обладает большим набором рецепторов, делающих возможными специфические реакции с различными агентами. Роль многих клеточных рецепторов заключается в передаче сигналов извне внутрь клетки.

22. Рецепторы клетки: понятие, расположение, разновидности, строение.

На плазматических мембранах клетки расположены сигнальные молекулы - белки, получившие название рецепторы. Рецепторы клеток связывают молекулу и инициируют ответ. Они представлены трансмембранными белкоми, имеющих специальный участок для связывания физиологически активных молекул - гормонов и нейромедиаторов. Многие рецепторные белки в ответ на связывание определенных молекул меняют транспортные свойства мембран. Вследствие этого может изменяться полярность мембран, генерироваться нервный импульс или изменяться обмен веществ.

Различают внутриклеточные рецепторы и рецепторы, располагающиеся на поверхности клетки в плазматической мембране. Среди них выделяют рецепторы двух типов - связанные с каналами клетки и не связаны с каналами. Они различаются между собой по скорости и избирательностью воздействия сигнала на определенные мишени. Рецепторы, связанные с каналами, после взаимодействия с химическими веществами (гормон, нейро- медиатор) способствуют образованию в мембране открытого канала, в результате чего сразу же меняется ее проницаемость. Рецепторы, не связанные с каналами, также взаимодействуют с химическими веществами, но другой природы, в основном это ферменты. Здесь эффект косвенный, относительно замедленный, но более длительный. Функция этих рецепторов лежит в основе обучения и памяти.

23. Транспорт веществ через клеточную оболочку: понятие, разновидности, примеры.

Мембранный транспорт- транспорт веществ сквозь клеточную мембрану в клетку или из клетки, осуществляемый с помощью различных механизмов - простой диффузии, облегченной диффузии и активного транспорта. Разновидности транспорта описаны в 16 и 17 ответах.

24. Межклеточные контакты: понятие, разновидности, значение.

Межклеточные контакты - соединения между клетками, образованные при помощи белков. Они обеспечивают непосредственную связь между клетками. Кроме того, клетки взаимодействуют друг с другом на расстоянии с помощью сигналов (главным образом - сигнальных веществ), передаваемых через межклеточное вещество.

Каждый тип межклеточных контактов формируется за счет специфических белков, подавляющее большинство которых - трансмембранные белки. Специальные адапторные белки могут соединять белки межклеточных контактов с цитоскелетом, а специальные "скелетные" белки - соединять отдельные молекулы этих белков в сложную надмолекулярную структуру. Во многих случаях межклеточные соединения разрушаются при удалении из среды ионов Ca2+.

В функционировании человеческого организма стала ясна в начале XIX века. Учёные обозначили эти вещества греческим термином «протеины», от слова protos - «главный, первый».

Главная особенность этих химических соединений состоит в том, что они являются основой, которую организм использует для создания новых клеток. Другие их функции состоят в обеспечении регуляторных и обменных процессов; в выполнении транспортных функций (к примеру, белок гемоглобин, распространяющий кислород по всему организму с током крови); в формировании мышечных волокон; в управлении многими витальными функциями организма (ярким примером служит белок инсулин); в регулировании процесса пищеварения, энергетического обмена; в защите организма.

Химическая структура этих веществ определяется количеством аминокислот, из которых состоят белковые молекулы. Молекулы по размеру являются довольно крупными. Эти вещества являются высокомолекулярными органическими веществами и представляют собой цепочку аминокислот, связанных между собой пептидной связью. Аминокислотный состав протеинов обусловлен генетическим кодом. Множество вариаций соединения аминокислот дает разнообразие свойств протеиновых молекул. Как правило, они соединяются между собой и образуют сложные комплексы.

Классификация протеинов не доработана, поскольку учёными исследованы далеко не все белки. Роль многих из них продолжает быть загадкой для людей. Пока что протеины разделяют по биологической роли и по тому, какие именно аминокислоты входят в их состав. Для нашего питания ценен не сам белок, а составляющие его аминокислоты. Аминокислоты – это одна из разновидностей органических кислот. Их насчитывают более 100. Без них невозможно протекание метаболических процессов.

Организм не может полностью усваивать поступающие с пищей протеины. Большая их часть подвергается разрушению под действием кислых пищеварительных соков. Происходит распад белков до аминокислот. Организм «берёт» после распада нужные ему аминокислоты и конструирует из них нужные белки. При этом может происходить трансформация одних аминокислот в другие. Помимо трансформации, они также могут самостоятельно синтезироваться в организме.

Однако не все аминокислоты может производить наш организм. Те, которые не синтезируются, называются незаменимыми, потому что организм в них нуждается, а получить их может только извне. Незаменимые аминокислоты не могут быть заменены другими. К ним причисляют метионин, лизин, изолейцин, лейцин, фенилаланин, треонин, валин. К тому же есть другие аминокислоты, которые образуются исключительно из незаменимых фенилаланина и метионина. Поэтому качество питания обусловлено не количеством поступающих белков, а качественным их составом. Например, в картофеле, белокочанной капусте, свекле, капусте, в бобовых, в хлебе содержится большое количество триптофана, лизина, метионина.

Протекание белкового обмена в нашем организме зависит от достаточного количества нужных белков. Расщепление и трансформация одних веществ в другие происходит с выделением нужной организму энергии.

Как результат жизнедеятельности организма, постоянно происходит потеря части белков. Из поступающих извне белковых веществ теряется примерно 30 г в сутки. Поэтому с учётом потери, рацион должен содержать достаточное количество этих веществ, чтобы обеспечить работоспособность организма.

Потребление организмом белковых веществ зависит от разных факторов: выполнение трудной физической работы или нахождение в состоянии покоя; эмоциональное состояние. В сутки норма потребления белка составляет в совокупности не менее 50 грамм для взрослых людей (это примерно 0,8 грамм на каждый килограмм массы тела). Детям, в связи с интенсивным ростом и развитием, требуется больше протеинов – до 1,9 грамма на килограмм массы тела.

Тем не менее, даже большое количество употреблённых в пищу белковых веществ не гарантирует сбалансированное количество аминокислот в них. Поэтому рацион питания должен быть разнообразный, чтобы организм смог из него извлечь максимум пользы в виде разных аминокислот. Речь не идёт о том, что если сегодня в съеденной вами пище не оказалось триптофана, то уже завтра же вы заболеете. Нет, организм «умеет» в небольших количествах запасать полезные аминокислоты и расходовать в случае необходимости. Однако кумулятивная способность организма не слишком высока, поэтому запасы полезных веществ надо регулярно пополнять.

Если по личным убеждениям (вегетарианство) или по состоянию здоровья (проблемы с желудочно-кишечным трактом и диетическое питание) у вас присутствует ограничение в рационе, то вам необходимо получить консультацию врача-диетолога, чтобы скорректировать своё питание и восстановить баланс протеинов в организме.
При интенсивных спортивных занятиях организм нуждается в большом количестве протеинов. Специально для таких людей выпускается спортивное питание. Однако поступление протеинов должно соответствовать выполняемым физическим нагрузкам. Переизбыток этих веществ, вопреки расхожему мнению, вовсе не приведёт к резкому росту мышеч­ной массы.

Разнообразие функций протеинов охватывает едва ли не все протекающие в организме биохимические процессы. Их можно назвать биохимическими катализаторами.
Из протеинов образуется цитоскелет, который поддерживает форму клеток. Без протеинов невозможно успешное функционирование иммунной системы.

Отличным пищевым источником протеинов являются мясо, молоко, рыба, зерновые, бобовые, орехи. Менее богаты протеинами фрукты, ягоды и овощи.

Первый белок, который был изучен с целью определения его аминокислотной последовательности, это инсулин. За это достижение Ф. Сенгером была получена Нобелевская премия в 60 годах прошлого столетия. А учёные Д. Кендрю и М. Перуц в то же время смогли создать трёхмерную структуру миоглобина и гемоглобина с помощью методики дифракции рентген-лучей. За это они также были удостоены Нобелевской премии.

История изучения


Основоположником изучения протеинов является Антуан Франсуа де Фуркруа. Он выделил их в отдельный класс, после того как заметил их свойство денатурировать (или сворачиваться) под действием кислот или высокой температуры. Он исследовал фибрин (выделенный из крови), глютен (выделенный из пшеничного зерна) и альбумин (яичный белок).


Голландский учёный Г. Мульдер дополнил научные работы своего французского коллеги де Фуркруа и провел анализ белкового состава. На основании данного анализа он выдвинул гипотезу о том, что большая часть белковых молекул имеют похожую эмпирическую формулу. Он также первым смог определить молекулярную массу белка.
По мнению Мульдера, любой белок состоит из малых структурных составляющих – «протеинов». А в 1838 году шведский учёный Я. Берцелиус предложил термин «протеины» в качестве общего названия всех белков.

В последующие 30-40 лет были проведены исследования большей части аминокислот, входящих в состав протеинов. В 1894 году А. Коссель, немецкий физиолог, сделал предположение, что именно аминокислоты и являются теми самыми структурными составляющими белков, и что они соединены между собой пептидными связями. Он пытался исследовать аминокислотную последовательность белка.
В 1926 году, наконец, была признана главенствующая роль протеинов в организме. Это произошло тогда, когда химик из США Д. Самнер доказал, что уреаза (фермент, без которого невозможно протекание многих химических процессов) является белком.

Выделить чистые протеины для нужд науки на тот момент было крайне сложно. Именно поэтому первые опыты проводились с применением тех полипептидов, которые можно было с минимальными затратами очистить в значительном количестве – это белки крови, куриные белки, различные токсины, ферменты пищеварительного или метаболического происхождения, выделяемые после забоя крупного скота. В конце 50-х годов получилось очистить бычью панкреатическую рибонуклеазу. Именно это вещество стало для многих учёных экспериментальным объектом.

В современной науке исследование протеинов продолжилось на качественно новом уровне. Существует отрасль биохимии, называемая протеомикой. Теперь, благодаря протеомике, можно исследовать не только выделенные очищенные белки, но и параллельное, одновременное изменение модификации множества белков, относящихся к разным клеткам и тканям. Теперь учёные могут теоретически рассчитать структуру белка по последовательности аминокислот. Методы криоэлектронной микроскопии позволяют изучить большие и малые белковые комплексы.

Свойства протеинов

Размер протеинов может измеряться в количестве составляющих их аминокислот или в дальтонах, обозначающих их молекулярную массу. Например, белки дрожжей состоят из 450 аминокислот, а их молекулярная масса составляет 53 килодальтона. Самый крупный из известных современной науке белков, который имеет название титин, состоит из более чем 38 тысяч аминокислот и обладает молекулярной массой около 3700 килодальтонов.
Белки, которые связываются с нуклеиновыми кислотами за счёт того, что взаимодействуют с их фосфатными остатками, считаются основными белками. К ним относятся протамины и гистоны.

Белки различают по степени их растворимости, большинство из них хорошо растворимы в воде. Однако встречаются и исключения. Фиброин (основа паутины и шёлка) и кератин (основа волос у человека, а также шерсти у животных и перьев у птиц), являются нерастворимыми.

Денатурация

Как правило, протеины сохраняют физико-химические свойства и структуру живого организма, к которому они относятся. Следовательно, если организм приспособлен к определённой температуре, то и белок её выдержит и не изменит своих свойств.
Изменение таких условий как окружающая температура, или попадание в кислотную/щелочную среду, приводит к тому, что протеин теряет вторичную, третичную и четвертичную структуры. Потеря нативной структуры, присущей живой клетке, называется денатурацией или сворачиванием белка. Денатурация может быть частичной или полной, необратимой или обратимой. Самый популярный и бытовой пример необратимой денатурации – это приготовление куриного яйца вкрутую. Под действием высокой температуры, овальбумин, прозрачный протеин, становится непрозрачным и плотным.

В некоторых случаях денатурация является обратимой, обратное состояние белку можно вернуть при помощи солей аммония. Обратимую денатурацию применяют как метод очистки белка.

Простые и сложные протеины

Помимо пептидных цепей, в состав некоторых белков входят и неаминокислотные структурные единицы. По критерию наличия или отсутствия неаминокислотных фрагментов, протеины делят на две группы: сложные и простые белки. Простые протеины состоят только из аминокислотных цепей. Сложные протеины содержат фрагменты, имеющие небелковую природу.

По химической природе сложных белков выделяют пять классов:

  • Гликопротеиды.
  • Хромопротеиды.
  • Фосфопротеиды.
  • Металлопротеиды.
  • Липопротеиды.
Гликопротеиды содержат в себе ковалентно связанные между собой углеводные остатки и их разновидность – протеогликаны. К гликопротеидам относятся, например, иммуноглобулины.

Хромопротеиды – это общее наименование сложных протеинов, к которым относятся флавопротеиды, хлорофиллы, гемоглобин, и другие.

Белки, называемые фосфопротеидами, содержат в своём составе остатки фосфорной кислоты. К этой группе протеинов относится, например, казеин молока.

Металлопротеиды – это протеины, которые содержат ковалентно связанные ионы некоторых металлов. Среди них есть протеины, которые выполняют транспортные и депонирующие функции (трансферрин, ферритин).

Сложные белки липопротеиды содержат в своём составе остатки липидов. Их функция - транспортировка липидов.

Биосинтез протеинов

Живые организмы создают белки из аминокислот на основе генетической информации, которая закодирована в генах. Каждый из синтезируемых белков состоит из совершенно уникальной последовательности соединённых аминокислот. Уникальная последовательность определяется таким фактором как нуклеотидная последовательность гена, кодирующая информацию о данном белке.

Генетический код состоит из кодонов. Кодоном называют единицу генетической информации, состоящей из остатков нуклеотидов. Каждый из кодонов отвечает за подсоединение одной аминокислоты к белку. Общее их количество – 64. Некоторые аминокислоты определяются не одним, а несколькими кодонами.

Функции протеинов в организме

Наравне с другими биологическими макромолекулами (полисахаридами и липидами) протеины нужны организму для осуществления большинства жизненных процессов в клетках. Протеины осуществляют метаболические процессы и энергетические трансформации. Они входят в состав органелл – клеточных структур, участвуют в синтезе межклеточного вещества.

Следует заметить, что классификация протеинов по их функциям является достаточно условной, потому что у некоторых живых организмов один и тот же протеин может выполнять несколько разных функций. Многие функции протеины выполняют благодаря тому, что обладают высокой ферментативной активностью. В частности, к таким ферментам относится двигательный белок миозин, а также регуляторные белки протеинкиназы.

Каталитическая функция

Наиболее изученная роль протеинов в организме – это катализ разных химических реакций. Ферментами называют группу протеинов, обладающую специфическими каталитическими свойствами. Каждый из таких ферментов является катализатором одной или нескольких сходных реакций. Науке известно несколько тысяч ферментативных веществ. Например, вещество пепсин, расщепляющее в процессе пищеварения белки, является ферментом.

Более 4 000 реакций, протекающих в нашем организме, нуждаются в катализации. Без воздействия ферментов реакция протекает в десятки и сотни раз медленнее.
Молекулы, присоединяющиеся к ферменту в процессе реакции, и затем видоизменяющиеся, называются субстратами. В составе фермента множество аминокислот, но далеко не все из них взаимодействуют с субстратом, и уж тем более не все из них напрямую участвуют процессе катализации. Та часть фермента, к которой присоединяется субстрат, считается активным ферментативным центром.

Структурная функция

Структурные протеины цитоскелета являются своего рода жёсткой основой, придающей форму клеткам. Благодаря ним может изменяться форма клеток. К ним можно отнести эластин, коллаген, кератин. Основными компонентами межклеточного вещества в соединительной ткани является коллаген и эластин. Кератин является основой для образования волос и ногтей, а также перьев у птиц.

Защитная функция

Выделяют несколько защитных функций протеинов: физическая, иммунная, химическая.
В формировании физической защиты принимает участие коллаген. Он образует базис межклеточного вещества таких разновидностей соединительной ткани как кости, хрящи, сухожилия и глубокие слои кожи (дерма). Примерами данной группы протеинов служат тромбины и фибриногены, принимающие участие в свёртывании крови.

Иммунная защита предполагает участие протеинов, входящих в состав крови или других биологических жидкостей, в формировании защитного ответа организма на атаку патогенных микроорганизмов или на повреждение. Например, иммуноглобулины нейтрализуют вирусы, бактерии, или чужеродные протеины. Антитела, вырабатывающиеся иммунной системой, прикрепляются к чужеродным для этого организма веществам, которые называются антигенами, и нейтрализуют их. Как правило, антитела секретируются в межклеточное пространство или закрепляются в мембранах специализированных клеток плазмоцитов.

Ферменты и субстрат соединяются между собой не слишком тесно, в противном случае протекание катализируемой реакции может нарушиться. А вот стойкость присоединения антигена и антител ничем не ограничивается.

Химическая защита состоит в связывании белковыми молекулами различных токсинов, то есть в обеспечении детоксикации организма. Самую ответственную роль в детоксикации нашего организма играют печёночные ферменты, которые расщепляют яды или переводят их в растворимую форму. Растворённые токсины быстро покидают организм.

Регуляторная функция

Большая часть внутриклеточных процессов регулируется белковыми молекулами. Эти молекулы выполняют узкоспециализированную функцию, и не являются ни строительным клеточным материалом, ни источником энергии. Регуляция осуществляется за счёт активности ферментов или за счёт связывания с другими молекулами.
Важную роль в регуляции процессов внутри клеток играют протеинкиназы. Это ферменты, влияющие на активность других протеинов с помощью присоединения к ним фосфатных частиц. Они либо усиливают активность, либо полностью подавляют её.

Сигнальная функция

Сигнальная функция белков выражается в их способности служить сигнальными веществами. Они передают сигналы между тканями, клетками, органами. Иногда сигнальную функцию считают похожей на регуляторную, поскольку многие регуляторные внутриклеточные протеины также осуществляют передачу сигналов. Клетки взаимодействуют между собой с помощью сигнальных белков, которые распространяются через межклеточное вещество.

Цитокины, белки-гормоны выполняют сигнальную функцию.
Гормоны разносятся кровью. Рецептор при связывании с гормоном запускает в клетке ответную реакцию. Благодаря гормонам осуществляется регуляция концентрации веществ в клетках крови, а также регуляция клеточного роста и размножения. Примером таких протеинов служит широко известный инсулин, который регулирует концентрацию в крови глюкозы.

Цитокины являются небольшими пептидными информационными молекулами. Они действуют как регуляторы взаимодействия между различными клетками, а также определяют выживаемость этих клеток, подавляют, или стимулируют их рост и функциональную активность. Без цитокинов невозможна согласованная работа нервной, эндокринной и иммунной систем. Например, цитокины могут вызвать некроз опухоли – то есть подавление роста и жизнедеятельности воспалительных клеток.

Транспортная функция

Растворимые белки, которые принимают участие в транспортировке малых молекул, должны легко соединяться с субстратом, если он присутствует в большой концентрации, и также легко должны его высвобождать там, где он находится в низкой концентрации. Примером транспортных протеинов является гемоглобин. Он транспортирует из лёгких кислород и приносит его к остальным тканям, а также обратно переносит от тканей к лёгким углекислый газ. Во всех царствах живых организмов были найдены белки, аналогичные гемоглобину.

Запасная (или резервная) функция

К таким протеинам относят казеин, овальбумин и другие. Эти резервные протеины в яйцеклетках животных и в семенах растений запасаются в качестве источника энергии. Они выполняют питательные функции. Много протеинов используется в нашем организме в качестве источника аминокислот.

Рецепторная функция белков

Белковые рецепторы могут располагаться как в клеточной мембране, так и в цитоплазме. Одна часть белковой молекулы принимает сигнал (любой природы: химической, световой, термической, механической). Белок-рецептор под влиянием сигнала претерпевает конформационные изменения. Эти изменения влияют на другую часть молекулы, которая ответственна за передачу сигнала на остальные клеточные компоненты. Механизмы сигнальной передачи разнятся друг с другом.

Моторная (или двигательная) функция

Моторные белки ответственны за обеспечение движения и сокращения мышц (на уровне организма) и за движение жгутиков и ресничек, внутриклеточный транспорт веществ, амебоидное движение лейкоцитов (на клеточном уровне).

Белки в обмене веществ

Большая часть растений и микроорганизмов в состоянии синтезировать 20 основных, а также некоторое количество дополнительных аминокислот. Но если они есть в окружающей среде, то организм предпочтёт сберечь энергию и транспортировать их внутрь, а не синтезировать.

Те аминокислоты, которые не синтезируются организмом, называются незаменимыми, следственно, могут поступать к нам только извне.

Человек получает аминокислоты из тех белков, которые содержатся в пище. Белки подвергаются денатурации в процессе пищеварения под действием кислых желудочных соков и ферментов. Некоторая часть полученных в результате пищеварительного процесса аминокислот применяется для синтеза нужных протеинов, а остальная их часть в процессе глюконеогенеза превращается в глюкозу или применяется в цикле Кребса (это процесс метаболического распада).

Использование протеинов в качестве энергетического источника особенно важно в неблагоприятных условиях, когда организм использует внутренний «неприкосновенный запас» – собственные белки. Аминокислоты для организма являются также важным источником азота.

Единых норм суточной потребности в белках нет. Микрофлора, населяющая толстый кишечник, также синтезирует аминокислоты, и они не могут учитываться при составлении протеиновых норм.

Запасы протеинов в человеческом организме минимальны, а новые протеины могут синтезироваться только из распадающихся белков, поступающих от тканей организма и из аминокислот, поступающих вместе пищей. Из тех веществ, которые входят в состав жиров и углеводов, протеины не синтезируются.

Недостаток белка
Недостаток белковых веществ в рационе вызывает у детей сильное замедление роста и развития. Для взрослых белковый дефицит опасен появлением глубоких изменений в печени, изменением гормонального фона, нарушением функционирования желёз внутренней секреции, ухудшением усвояемости питательных веществ, ухудшением памяти и работоспособности, проблемами с сердцем. Все эти негативные явления связаны с тем, что протеины участвуют почти во всех процессах человеческого организма.

В 70 годах прошлого века были зафиксированы летальные случаи у людей, долгое время соблюдающих низкокалорийную диету с выраженным дефицитом белка. Как правило, непосредственной причиной смерти в данном случае являлись необратимые изменения в сердечной мышце.

Дефицит протеинов снижает устойчивость иммунитета к инфекциям, поскольку уменьшается уровень образования антител. Нарушение синтеза интерферона и лизоцима (защитных факторов) вызывает обострение воспалительных процессов. Кроме того, белковый дефицит зачастую сопровождается недостатком витаминов, что в свою очередь тоже приводит к неблагоприятным последствиям.

Дефицит влияет не лучшим образом на выработку ферментов и на усвояемость важных питательных веществ. Не следует забывать, что гормоны являются белковыми образованиями, следовательно, недостаток протеинов может привести к сильным гормональным нарушениям.

Любая активность физического характера наносит вред мышечным клеткам, и чем нагрузка больше, тем больше мышцы страдают. Для восстановления повреждённых клеток мышц необходимо большое количество качественного белка. Вопреки распространённому мнению, физические нагрузки только тогда полезны, когда с пищей в организм поставляется достаточное количество белка. При интенсивных физических нагрузках потребление белка должно достигать 1,5 - 2 грамма на каждый килограмм веса.

Избыток белка

Для поддержания азотистого баланса в организме нужно определённое количество протеинов. Если в рационе белка немного больше, то это не повредит здоровью. Избыточное количество аминокислот в этом случае используется просто как дополнительный источник энергии.

Но если человек не занимается спортом, и при этом употребляет более чем 1,75 грамм белка на килограмм веса, то в печени накапливается избыток протеина, который превращается в азотистые соединения и глюкозу. Азотистое соединение (мочевина) должно в обязательном порядке выводиться почками из организма.

Кроме того, при переизбытке белка возникает кислая реакция организма, что приводит к потере кальция из-за изменения питьевого режима. К тому же мясная пища, богатая белком, зачастую содержит пурины, некоторые из которых в процессе метаболизма откладываются в суставах и вызывают развитие подагры. Следует отметить, что нарушения, связанные с переизбытком протеином, встречаются намного реже, чем нарушения, связанные с белковой недостаточностью.

Оценка достаточного количества белка в рационе осуществляется по состоянию азотистого баланса. В организме беспрестанно происходит синтезирование новых протеинов и выделение наружу конечных продуктов белкового метаболизма. В состав протеинов входит азот, не содержащийся ни в жирах, ни в углеводах. И если азот откладывается в организме про запас, то исключительно в составе белков. При белковом распаде он должен выделиться наружу вместе с мочой. Для того чтобы функционирование организма осуществлялось на нужном уровне, требуется восполнить удаляемый азот. Азотистый баланс означает, что количество потребляемого азота соответствует количеству выведенного из организма.

Белковое питание


Польза пищевых протеинов оценивается по коэффициенту белковой усвояемости. Данный коэффициент учитывает химическую ценность (состав аминокислот), и биологическую ценность (процент переваривания протеинов). Полноценными источниками протеинов считаются те продукты, которые имеют коэффициент усвояемости равный 1,00.

Коэффициент усвояемости равен 1,00 в следующих продуктах: яйца, соевый белок, молоко. Говядина показывает коэффициент 0,92.

Эти продукты являются высококачественным источником протеинов, однако нужно помнить, что они содержат много жира, поэтому злоупотреблять их частотой в рационе нежелательно. Помимо большого количества белка, в организм также попадёт излишнее количество жира.

Предпочтительные продукты с богатым протеиновым содержанием: соевые сыры, нежирные сыры, нежирная телятина, яичный белок, обезжиренный творог, свежая рыба и морепродукты, молодой барашек, курятина, белое мясо.
Менее предпочтительно употребление таких продуктов, как: молоко и йогурты с добавлением сахара, красное мясо (вырезка), темное куриное и индюшачье мясо, нежирная нарезка, домашний творог, переработанное мясо в виде бекона, салями, ветчины.

Яичный белок – это чистый белок, в котором нет жира. В постном мясе содержится около 50 % килокалорий, приходящихся на долю протеинов; в продуктах, содержащих крахмал – 15%; в обезжиренном молоке – 40 %; в овощах – 30 %.

Главное правило при выборе белкового питания состоит в следующем: большее количество белка на единицу калорий и высокий коэффициент усвояемости белка. Полезнее всего употреблять продукты с низким содержанием жира и высоким содержанием белков. Данные о калорийности можно найти на упаковке любого продукта. Обобщённые данные о содержании белков и жиров в тех продуктах, калораж которых сложно высчитать, можно найти в специальных таблицах.

Легче усваиваются протеины, подвергнувшиеся тепловой обработке, поскольку они становятся легкодоступными для воздействия ферментов пищеварительного тракта. Однако температурная обработка может снизить биологическую ценность протеина из-за того, что разрушаются некоторые аминокислоты.

Содержание белков и жиров в некоторых пищевых продуктах

Продукты Белки, граммы Жиры, граммы
Курятина 20,8 8,9
Сердце 15 3
Свинина нежирная 16,3 27,8
Говядина 18,9 12,3
Телятина 19,7 1,2
Докторская варёная колбаса 13,7 22,9
Диетическая варёная колбаса 12,2 13,5
Минтай 15,8 0,7
Сельдь 17,7 19,6
Икра осетровая зернистая 28,6 9,8
Хлеб пшеничный из муки I сорта 7,6 2,3
Хлеб ржаной 4,5 0,8
Сдобная выпечка 7,2 4,3
Очень полезно употреблять соевые продукты: сыр тофу, молоко, мясо. Соя содержит абсолютно все нужные аминокислоты в таком соотношении, какое нужно для удовлетворения потребностей организма. К тому же она отлично усваивается.
Казеин, который содержится в молоке, также является полным протеином. Коэффициент усвояемости у него равен 1,00. Сочетание выделенного из молока казеина и сои даёт возможность создавать полезные продукты питания с высоким белковым содержанием, при этом они не содержат лактозу, что разрешает употребление их лицами, страдающими непереносимостью лактозы. Еще один плюс таких продуктов состоит в том, что в них нет сыворотки, которая является потенциальным источником аллергенов.

Метаболизм протеинов


Чтобы усвоить белок, организму нужно много энергии. Первым делом организм должен расщепить аминокислотную цепочку белка на несколько коротких цепочек, или же на сами аминокислоты. Этот процесс достаточно длительный и требующий разных ферментов, которые организм должен создать и транспортировать в пищеварительный тракт. Остаточные продукты белкового обмена – азотистые соединения – должны быть выведены из организма.


Все эти действия в сумме потребляют немалое количество энергии для усвоения белковой пищи. Поэтому белковая пища стимулирует ускорение метаболизма и увеличение энергетических затрат на внутренние процессы.

На усвоение еды организм может потратить около 15% от всей калорийности рациона.
Пища с высоким содержанием протеинов, в процессе метаболизма способствует усилению теплопродукции. Температура тела немного увеличивается, что приводит к дополнительному расходу энергии на процесс термогенеза.

Белки не всегда используются в качестве энергетической субстанции. Это связано с тем, что применение их в качестве источника энергии для организма бывает невыгодным, ведь из определённого количества жиров и углеводов можно получить гораздо больше калорий и намного эффективнее, чем из аналогичного количества протеина. К тому же в организме редко бывает переизбыток белков, а если он и есть, то большая часть избыточных протеинов идёт для осуществления пластических функций.

В том случае, когда в питании не достаёт энергетических источников в виде жиров и углеводов, организм принимается за использование накопленных жиров.

Достаточное количество протеинов в рационе помогает активизировать и нормализовать замедленный обмен веществ у тех людей, которые страдают ожирением, а также позволяет поддерживать мышечную массу.

Если белка не хватает, организм переключается на использование мышечных белков. Это происходит потому, что мышцы не так важны для поддержания жизнедеятельности организма. В мышечных волокнах сгорает большая часть калорий, и снижение мышечной массы понижает энергетические затраты организма.

Очень часто люди, придерживающиеся различных диет для похудения, выбирают такую диету, в которой очень мало белка поступает с пищей в организм. Как правило, это овощные или фруктовые диеты. Кроме вреда, такая диета ничего не принесёт. Функционирование органов и систем при недостатке протеинов угнетается, что вызывает различные нарушения и заболевания. Каждую диету надо рассматривать с точки зрения потребности организма в белке.

Такие процессы как усвоение белков и применение их в энергетических потребностях, а также выведение продуктов белкового метаболизма, требует больше жидкости. Чтобы не получить обезвоживание, в день надо принимать около 2 литров воды.

У любых клеток есть мембранные белки-рецепторы. Это трансмембранные белки, пересекающие липидный бислой один или несколько раз. В состав многих из них входят олигосахариды (такие рецепторы правильнее называть гликопротеидами). Такие белки присутствуют не только на наружной мембране, но и на многих внутриклеточных мембранах. Например, рианодиновые рецепторы и рецепторы инозитолтрифосфата есть на мембране эндоплазматического ретикулума. Мембранные рецепторы связывают сигнальное вещество (лиганд) и при этом изменяют свою конформацию. Часть из них одновременно являются ионными каналами; при связывании лиганда канал может открываться или закрываться. Такие белки называются ионотропные рецепторы. Другие рецепторы при связывании лиганда запускают какую-нибудь химическую реакцию на внутренней стороне мембраны (так что они являются одновременно ферментами или регуляторными белками); такие белки называются метаботропные рецепторы. Два главных типа метаботропных рецепторов - это рецепторы, сопряженные с G-белками, и рецепторы с протеинкиназной активностью. Рецепторы, сопряженные с G-белками - это семиспиральные (семь раз пересекающие мембрану в виде альфа-спиралей) белки. Рассмотрим механизм их действия на примере бета-2 адренорецепторов. Это - один из типов адренорецепторов, чувствительный в основном к андреналину (норадреналин действует на них в меньшей степени). Выявленная с помощью рентгеноструктурного анализа структура β2-адренорецептора, связанного с одним из искусственных лигандов. При действии адреналина на эти рецепторы гладкие мышцы бронхов и кровеносных сосудов скелетных мышц расслабляются, а в клетках печени усиливается распад гликогена (гликогенолиз), и образующаяся глюкоза выходит в кровь. С данным типом рецепторов связан Gs-белок. Этот белок, как и другие G-белки, состоит из трех субъединиц (полипептидных цепей) - α,β, и γ. Он "приделан" к внутренней стороне мембраны с помощью двух хвостов жирных кислот и свободно передвигается в плоскости мембраны. С α-субъединицей неактивного Gs-белка связана молекула ГДФ. Когда на бета-2 рецептор действует адреналин, рецептор активируется (меняет свою конформацию) и активирует Gs-белок. В результате α-субъединица отделяется от βγ-субъединицы и обменивает молекулу ГДФ на молекулу ГТФ. Такая активная α-субъединица соединяется с трансмембранным белком-ферментом аденилатциклазой, активируя его.



Активация Gs-белка и аденилатциклазы

Этот фермент осуществляет синтез циклического аденозинмонофосфата (цАМФ) из АТФ. цАМФ - один из универсальных вторичных посредников, используемых для передачи сигнала в клетках. В данном случае цАМФ активирует одну из протеинкиназ - протеинкиназу А (РКА). Этот фермент состоит из четырех субъединиц - двух регуляторных и двух каталитических. При связывании четырех молекул цАМФ регуляторные субъединицы отделяются от каталитических, которые при этом активируются. В клетках печени РКА фосфорилирует другую протеинкиназу - киназу фосфорилазы. Киназа фосфорилазы, в свою очередь, фосфорилирует фосфорилазу гликогена. Под действием фосфорилазы происходит фосфоролиз гликогена . В результате образуется глюкоза,которая через белки-переносчики выходит из клеток печени в кровь и потребляется активно работающими при стрессе органами - в первую очередь скелетными мышцами.

Механизм активации и инактивации протеинкиназы А (РКА). PDE - фосфодиэстераза.

Зачем же нужна такая сложная и многоступенчатая система передачи сигнала? Во-первых, на первых этапах сигнал передается с внешней стороны мембраны (на которую действует гормон) на внутреннюю, где происходит синтез цАМФ. Хорошо растворимая, гидрофильная молекула цАМФ быстро диффундирует по всей клетке и передает сигнал во все ее участки. Во-вторых, на каждом этапе сигнализацию можно регулировать. Но главный смысл многоступенчатой передачи - в том, что на большинстве этапов происходит усиление сигнала. Так, за время активности рецептора он может активировать множество молекул G-белка. Каждый Gs-белок активирует одну молекулу аденилатциклазы, но аденилатциклаза синтезирует тысячи молекул цАМФ. 4 молекулы цАМФ активируют всего две каталитических субъединицы РКА, но те могут фосфорилировать множество молекул киназы фосфорилазы, и т.п. В результате такой системы многократного усиления под действием одной молекулы адреналина в клетке печени образуется около 10.000.000 молекул глюкозы. Когда стресс прошел, уровень секреции адреналина снижается. Из крови адреналин быстро выводится через почки и перестает действовать на рецепторы. После этого инактивируется Gs-белок. G-белки обладают ГТФ-азной активностью: α-субъединица расщепляет связанную с ней молекулу ГТФ до ГДФ (и фосфата), после чего связывается с βγ-субъединицей и переходит в неактивное состояние. таким образом, G-белок действует как автоматический "молекулярный выключатель". Уровень цАМФ в клетке понимается до исходного за счет того, что цАМФ расщепляет особый фермент - фосфодиэстераза. В результате каталитические субъединицы РКА объединяются с регуляторными и инактивируются. Инактивацию киназы фосфорилазы и фосфорилазы гликогена осуществляют ферменты протеинфосфатазы, отщепляющие от этих ферментов фосфатные группы. Так распад гликогена прекращается.

Краткий обзор:

Гликокаликс- это внешний по отношению к липопротеидной мембране слой, содержащий полисахаридные цепочки мембранных интегральных белков - гликопротеидов.

Одной из важнейших функций плазмалеммы является обеспечение коммуникации (связи) клетки с внешней средой посредством присутствующего в мембранах рецепторного аппарата, имеющего белковую или гликопротеиновую природу. Основная функция рецепторных образований плазмалеммы - распознавание внешних сигналов, благодаря которым клетки правильно ориентируются и образуют ткани в процессе дифференцировки. С рецепторной функцией связана деятельность различных регуляторных систем, а также формирование иммунного ответа.

Основная часть:

В качестве таких рецепторов на поверхности клетки могут высту­пать белки мембраны или элементы гликокаликса - гликопротеиды. Такие чувствительные к отдельным веществам участки могут быть раз­бросаны по поверхности клетки или собраны в небольшие зоны.

Разные клетки животных организмов могут обладать разными на­борами рецепторов или же разной чувствительностью одного и того же рецептора.

Роль многих клеточных рецепторов заключается не только в связы­вании специфических веществ или способности реагировать на физи­ческие факторы, но и в передаче межклеточных сигналов с поверхно­сти внутрь клетки. В настоящее время хорошо изучена система переда­чи сигнала клеткам с помощью некоторых гормонов, в состав которых входят пептидные цепочки. Гормон взаимодействует специфически с рецепторной частью этой системы и, не проникая внутрь клетки, активирует аденилатциклазу (белок, ле­жащий уже в цитоплазматической части плазматической мембраны), которая синтезирует циклический АМФ. Последний активирует или ингибирует внутрикле­точный фермент или группу ферментов. Таким образом, команда (сиг­нал от плазматической мембраны) передается внутрь клетки. Эффек­тивность этой аденилатциклазной системы очень высока. Так, взаимо­действие одной или нескольких молекул гормона может привести за счет синтеза множества молекул цАМФ к усилению сигнала в тысячи раз. В данном случае аденилатциклазная система служит преобразова­телем внешних сигналов.

Разнообразие и специфичность наборов рецепторов на поверхно­сти клеток приводят к созданию очень сложной системы маркеров, позволяющих отличать свои клетки (той же особи или того же вида) от чужих. Сходные клетки вступают друг с другом во взаимодействия, приводящие к слипанию поверхностей (конъюгация у простейших и бактерий, образование тканевых клеточных комплексов). При этом клетки, отличающиеся набором детерминантных маркеров или не воспринимающие их, либо исключаются из такого взаимодействия, либо (у высших животных) уничтожаются в результате иммунологиче­ских реакций.

С плазматической мембраной связана локализация специфических рецепторов, реагирующих на физические факторы. Так, в плазматиче­ской мембране или в ее производных у фотосинтетических бактерий и синезеленых водорослей локализованы белки-рецепторы (хлорофиллы), взаимодействующие с квантами света. В плазматической мембра­не светочувствительных клеток животных расположена специальная система фоторецепторных белков (родопсин), с помощью которых световой сигнал превращается в химический, что в свою очередь при­водит к генерации электрического импульса.

Виды активного транспорта через плазматическую мембрану

Кратко:


  • первично-активный транспорт - осуществляется транспортными АТФ-азами, которые получили название ионных насосов.
  • вторично-активный транспорт - перенос через мембрану вещества против гради­ента его концентрации за счет энергии градиента концентрации другого вещества, создаваемого в процессе активного транспорта.

Полный:
Активный транспорт осуществля­ется транспортными аденозинтрифосфатазами (АТФазами) и проис­ходит за счет энергии гидролиза АТФ.
Виды активного транспорта веществ:

  • первично-активный транспорт,
  • вторично-активный транспорт.

Первично-активный транспорт

Транспорт веществ из среды с низкой кон­центрацией в среду с более высокой концентрацией не может быть объяснен движением по градиенту, т.е. диффузией. Этот процесс осуществляется за счет энергии гидролиза АТФ или энергии, обу­словленной градиентом концентрации каких-либо ионов, чаще все­го натрия. В случае, если источником энергии для активного транс­порта веществ является гидролиз АТФ, а не перемещение через мембрану каких-то других молекул или ионов, транспорт называ­ется первично активным.

Первично-активный перенос осуществляется транспортными АТФ-азами, которые получили название ионных насосов. В клетках животных наиболее распространена Na+ ,K+ - АТФаза (натриевый насос), пред­ставляющая собой интегральный белок плазматической мембраны и Са2+ - АТФазы, содержащиеся в плазматической мембране сарко-(эндо)-плазматического ретикулума. Все три белка обладают общим свойством - способностью фосфорилироваться и образовывать про­межуточную фосфорилированную форму фермента. В фосфорилиро-ванном состоянии фермент может находиться в двух конформациях, которые принято обозначать Е1 и Е2.Конформация фермента - это способ пространственной ориентации (укладки) полипептидной цепи его молекулы. Две указанные конформации фермента характеризуются различным сродством к переносимым ионам, т.е. различной способ­ностью связывать транспортируемые ионы.

Вторично-активный транспорт

Вторичным активным транспортом называется перенос через мембрану вещества против гради­ента его концентрации за счет энергии градиента концентрации другого вещества, создаваемого в процессе активного транспорта. В клетках животных основным источником энергии для вторичного активного транспорта служит энергия градиента концентрации ионов натрия, который создается за счет работы Na+/K+ - АТФазы. Напри­мер, мембрана клеток слизистой оболочки тонкого кишечника со­держит белок, осуществляющий перенос (симпорт) глюкозы и Na+ в эпителиоциты. Транспорт глюкозы осуществляется лишь в том слу­чае, если Na+, одновременно с глюкозой связываясь с указанным белком, переносится по электрохимическому градиенту. Электрохи­мический градиент для Na+ поддерживается активным транспортом этих катионов из клетки.

В головном мозге работа Na+-насоса сопряжена с обратным по­глощением (реабсорбцией) медиаторов -физиологически активных веществ, которые выделяются из нервных окончаний при действии возбуждающих факторов.

В кардиомиоцитах и гладкомышечных клетках с функционирова­нием Na+, K+-АТФазы связан транспорт Са2+ через плазматическую мембрану, благодаря присутствию в мембране клеток белка, осу­ществляющего противотранспорт (антипорт) Na+ и Са2+. Ионы каль­ция переносятся чере мембрану клеток в обмен на ионы натрия и за счет энергии концентрационного градиента ионов натрия.

В клетках обнаружен белок, обменивающий внеклеточные ионы натрия на внутриклеточные протоны - Na+/H+ -обменник. Этот переносчик играет важную роль в поддержании постоянства внут­риклеточного рН. Скорость, с которой осуществляется Na+/Ca2+ и Na+/H+ - обмен, пропорциональна электрохимическому градиенту Na+ через мембрану. При уменьшении внеклеточной концентрации Na+ ингибировании Na+ , K+-АТФазы сердечными гликозидами или в бескалиевой среде внутриклеточная концентрация кальция и про­тонов увеличена. Это увеличение внутриклеточной концентрации Са2+ при ингибировании Na+, K+-АТФазы лежит в основе применения в клинической практике сердечных гликозидов для усиления сердеч­ных сокращений.

Различные транспортные АТФазы, локализованные в клеточных мембранах и участвующие в механизмах переноса веществ, являются основным элементом молекулярных устройств - насосов, обеспечивающих избирательное поглощение и откачивание определенных веществ (например, электролитов) клеткой. Активный специфический транспорт неэлектролитов (молекулярный транспорт) реализуется с помощью нескольких типов молекулярных машин - насосов и переносчиков. Транспорт неэлектролитов (моносахаридов, аминокислот и других мономеров) может сопрягаться с симпортом - транспортом другого вещества, движение которого по градиенту концентрации является источником энергии для первого процесса. Симпорт может обеспечиваться ионными градиентами (например, натрия) без непосредственного участия АТФ.

Транспортные АТФазы- это высокомолекулярные транспортные белки, способные расщеплять АТФ с высвобождением энергии. Этот процесс служит двигателем активного транспорта. Таким образом переносятся протоны (протонный насос_ или неорганические ионы (ионный насос).

Активный транспорт осуществляется путём эндо- и экзоцитоза.
Эндоцитоз- образование пузырьков путём впячивания плазматической мембраны при поглощении твёрдых частиц (фагоцитоз) или растворённых веществ (пиноцитоз). Возникающие при этом гладкие или окаймлённые пузырьки называются фагосомами или пиносомами. Путём эндоцитоза яйцеклетки поглощают желточные белки, лейкоциты поглащают чужеродные частицы и иммуноглобулины, почечные канальцы всасывают белки из первичной мочи.
Экзоцитоз- процесс, противоположный эндоцитозу. Различные пузырьки из аппарата Гольджи, лизосом сливаются с плазматической мембраной, освобождая своё содержимое наружу. При этом мембрана пузырька может либо встраиваться в плазматическую мембрану, либо в форме пузырька возвращаться в цитоплазму.

Все клетки должны обладать системами, позволяющими определять состояние и изменения окружающей среды, чтобы адаптироваться к ним. Эти системы представляют собой разнообразные рецепторные молекулы, которые располагаются в поверхностных структурах, чаще всего - в плазматических мембранах, реже - в клеточных стенках, причем у грамотрицательных бактерий - в наружной мембране. Функция рецепторных молекул и их ассоциаций состоит во взаимодействии с внеклеточными компонентами и инициировании специфического клеточного ответа.

Рецепторные молекулы в большинстве случаев представлены белками, но эту роль могут выполнять и другие молекулы, например гликолипиды, гликопротеины или сфинголипиды. Так, показано, что ганглиозиды служат местом связывания холерного и столбнячного токсинов, а также участвуют в регуляции процессов клеточного роста и дифференцировки.

Среди огромного разнообразия клеточных рецепторов можно выделить несколько основных типов. В поверхностных структурах бактериальных, дрожжевых, животных клеток присутствуют рецепторы, определяющие способность клеток распознавать друг друга, взаимодействовать, образуя скопления, а также связываться с нерастворимыми компонентами внеклеточного матрикса. Примером рецепторов указанного типа служат белковые ворсинки, обнаруженные у патогенных штаммов E. coli, которые вызывают инфекционные заболевания мочевых путей человека. Ворсинки крепятся в наружной мембране и содержат на конце рецепторный белок - адгезин, способный специфически связываться с дигалактозидсодержащими гликолипидами. Эти липиды присутствуют на поверхности эпителиальных клеток, выстилающих мочевые пути, где размножаются бактерии.

Другой класс рецепторов представлен молекулами, расположенными в плазматических мембранах организмов и связывающими питательные вещества и метаболиты. Эти рецепторы участвуют в процессах эндо- и экзоцитоза, определяя специфичность этих видов транспорта.

Более сложные рецепторные реакции сопровождаются связыванием рецептора с метаболитом, гормоном или нейромедиатором, передачей сигнала внутрь клетки и следующим затем клеточным ответом. К подобному классу рецепторов относятся, например, белки бактерий, ответственные за хемотаксис . В составе плазматической мембраны E. coli присутствует рецептор для аспартата, который представляет собой трансмембранный белок. Этот белок осуществляет связывание аспартата, что влечет за собой конформационное изменение в той части молекулы, которая обращена в цитоплазму. Это изменение и служит сигналом, заставляющим опосредованным образом (через фосфорилирование другого белкового компонента системы) вращаться жгутики. В результате клетка перемещается по градиенту концентрации аспартата, получая возможность использовать его в качестве питательного субстрата. Клеточный ответ на сигнал, обусловленный рецепцией специфического вещества, может выражаться также в активации транскрипции отдельных генов. В такую рецепторную систему входит белок-регулятор, находящийся, по-видимому, в цитоплазме в растворимой форме. Считается, что рецепторы каким-то образом модифицируют регуляторные белки, и затем последние активируют транскрипцию.

Аналогичным образом происходит передача сигнала при связывании лиганда (нейромедиатора или гормона) со специфическим рецептором на наружной поверхности мембраны животной клетки. Это событие инициирует конформационный переход в молекуле рецептора и следующий затем каскад событий в клетке, который может включать открывание канала (никотиновый ацетилхолиновый рецептор), фосфорилирование клеточных белков, сопровождающееся изменением их активности, образование комплекса с G-белками. В последнем случае G-белки активируются, высвобождаются из комплекса и диффундируют к клеточным мишеням, вызывая специфический ответ. Одной из наиболее распространенных мишеней G-белков является аденилатциклаза (катализирует образование сАМР). Конформационное изменение этого фермента приводит к изменению внутриклеточной конценрации сАМР, который, как известно (глава 3), служит вторым посредником, влияя на множество внутриклеточных процессов.

Наконец, многие клетки имеют в составе мембран рецепторы, способные в ответ на стимул (внешний сигнал) генерировать нервный импульс. Нервный импульс, возникший в мембране специализированной рецепторной клетки передается через синапсы по отросткам центростремительных нервных клеток к центральной нервной системе, а затем по отросткам центробежных нервных клеток - к мышце или железе. В клетках скелетных мышц при этом возбуждается ацетилхолиновый рецептор и возникает потенциал действия , а через короткий промежуток времени (около 35 мс) происходит сокращение за счет движения актина и миозина внутриклеточных миофибрилл .